Complement Technology成立于2005年，专注于为生物医学研究界提供最高质量的补体试剂。Complement Technology的员工在补体领域拥有80多年的综合经验。Complement Technology为推进医学研究，为补体试剂在补体领域以及其他相关科学领域的应用提供专业技术建议和服务。

补体（complement，C）是存在于人和脊椎动物血清及组织液中的一组具有酶样活性的球蛋白，加上其调节因子和相关膜蛋白共同组成一个反应系统即补体系统。补体系统参与机体的抗感染及免疫调节，也可介导病理性反应，是体内重要的免疫效应系统和放大系统。

补体系统包括30余种活性成分，按其性质和功能可以分为三大类：①在体液中参与补体活化级联反应的各种固有成分；②以可溶性形式或膜结合形式存在的各种补体调节蛋白；③结合补体片段或调节补体生物效应的各种受体。

补体系统参与对病原的识别和防御，是机体针对致病性感染的首要防御系统。通过经典途径，凝集素途径和替代途径3条途径激活补体，可选择性识别外来病原和自身受损细胞，启动下游效应，从而在宿主的免疫防御过程中发挥重要作用。

主要产品线

1、高纯人补体蛋白

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Complement Technology——专业提供补体研究蛋白、抗体、血清与缓冲液

Complement Technology前身是Advanced Research 技术公司，ART公司成立于1993年，是一家有着20多年补体研发和生产经验的生物制品公司，为用户提供zui高质量的补体类产品及其它生物试剂产品。公司领导均是有数十年在科研机构从事补体领域研究的科学家，确保了公司产品的地位和优越品质。

名称：   SC5b-9 Complex

目录号：  A127

可用的大小： 100 µg/vial

浓度：1.0 mg / mL （详见浓缩分析证书） 

形式： 液体

纯度：通过SDS-PAGE 测定 > 90％

缓冲液：10 毫摩尔磷酸钠，145 毫 NaCl，pH为7.3

Extinction Coeff.        A_280 nm  = 1.03 at 1.0 mg/mL

分子量： 〜1,030,000 达 （〜13支链）

防腐剂：无，0.22μm过滤

储存：-70 ^o C或以下。  避免冻结/解冻。

资源：正常 人血清（通过认证测试显示为阴性）

       对于 HBsAg和抗HCV，HIV-1和HIV-II的抗体）。

注意事项：               使用正常的预防措施处理人体血液制品。

产地：                        制造在美国。

一般描述

玻连 蛋白（S蛋白）与不能插入膜的膜攻击复合物结合。  其结果是S蛋白和C5b-9的可溶性复合物，这已被命名为SC5b-9（Dodds，AW和Sim，RB（1997））。  在不存在的补体的活化双脂质在大多数导通C5形成的SC5b-9复合物的层的膜的结果。  这可以发生与激活粒子，如免疫复合物，酵母和细菌细胞壁。  SC5b-9复合物可以具有多于一个C9（通常三个）和一个以上S蛋白（通常三个）每个复合物。  因此，典型的分子量为〜1030000 沓。

一个C5b-7复合物可以结合三个S蛋白分子。  如果C8或C8和C9已经与C5b-7复合物结合，则三个S蛋白分子也将与这些复合物结合。  C5b6和C5b-7复合物有时会扩散离开靶细胞并进入附近细胞的膜。  这被称为旁观者溶解或“反应性裂解”，可能是病理学的重要来源。  S蛋白的结合阻断了这种非特异性裂解。  这些早期复合物远离活化表面的扩散可能导致在S蛋白结合之前将C8和C9添加至复合物。  一旦S蛋白结合到这些复合物上，它就阻止了它们的膜分解 功能，从而产生可溶性复合物，随后从循环中清除。

物理特性和结构

SC5b-9复合物的分子量zui大近似分子量为103万Da，由13条多肽链组成。  由于SC5b-9复合物每个复合物可能具有1至3个C9分子和1至3个S蛋白分子，因此分子量可能发生变化。 

功能

参见上面的一般描述。

测定

 SC5b-9没有功能活性。  有几种商业化的SC5b-9 ELISA试剂盒可供选择。  这些由BD Biosciences，Technoclone Ltd，Quidel和HyCult Biotechnology 出售。   大多数依靠捕获SC5b-9与复合物上特异性抗新抗原的抗体和用抗体补充C5b-9复合物的蛋白质进行二次检测。 

应用

 参见上面的一般描述。

体内

            SC5b-9的正常血清浓度低。  正常储存血浆的正常基线水平范围从小于100 ng / mL到600 ng / mL SC5b-9或小于zui大转化的0.1％。   循环SC5b-9复合物的水平升高与细菌感染和已知发生补体激活的其它疾病有关。

规

SC5b-9复合物自发形成并且该过程没有已知的调节剂。  S蛋白确实与血浆中的其他脂质结合分子如LDL和HDL竞争新形成的C5b-9。  形成后，SC5b-9复合物从循环中清除。

不足之处

C5，C6，C7，C8，C9或S蛋白的缺陷将阻止形成完整的SC5b-9复合物。

注意事项/毒性/危险

这种蛋白质是从人血浆中纯化出来的，因此即使来源经过认证测试显示HBsAg，HTLV-I / II，STS和HCV抗体阴性，也必须使用适合处理任何血源性产品的预防措施， HIV-1和HIV-II。

危险代码：B   WGK德国 3

  MSDS可根据要求提供。

仅供研究使用。

不适用于人类或药物使用。

补体系统

补体是一组存在于人和动物体液中及细胞表面，经活化后具有生物活性，可介导免疫和炎症反应的蛋白，也称为补体系统，补体系统由近40种成分组成，多数组分为糖蛋白，包括：固有成分13种，C1q、C1r、C1s、C2—C9、D因子及B因子；调节蛋白10种；补体受体10种等，在1890年由比利时医生J.Bordet发现，1894他进一步通过细菌抗血清实验证实补体的存在。

定义

补体并非单一分子，而是存在于血清、组织液和细胞膜表面的的一组不耐热的经活化后具有酶活性的蛋白质，包括30余种可溶性蛋白和膜结合蛋白，故被称为补体系统。补体广泛参与机体微生物防御反应以及免疫调节，也可介导免疫病理的损伤性反应，是体内具有重要生物学作用的效应系统和效应放大系统。补体是正常的血清成分，与抗原刺激无关。

简介

补体（complement,C）是由30余种广泛存在于血清、组织液和细胞膜表面的蛋白质组成的，具有精密调控机制的蛋白质反应系统，其活化过程表现为一系列丝氨酸蛋白酶的级联酶解反应。

补体系统参与机体的特异性和非特异性免疫机制，表现为抗微生物防御反应，免疫调节及介导免疫病理的损伤性反应，是体内一个重要的效应系统和效应放大系统，而补体C3是补体系统中含量zui高的成分。

补体系统（complement system）一组存在于人和脊椎动物正常新鲜血清中的非特异性球蛋白。它与酶活性有关。 19世纪末，在研究免疫溶菌和免疫溶血反应中。认为这种球蛋白是对抗体的溶细胞有辅助作用的物质，因而得名补体。补体由9种成分组成，分别命名为 C1、C2、C3、…、C9。C1又有 3个亚单位即C1q、 C1r和C1s。除C1q外，其他成分大多是以酶的前体形式存在于血清中，需经过抗原-抗体复合物或其他因子激活后，才能发挥生物学活性作用，这叫做补体的经典激活途径。近20年来，又发现了替代激活途径和其他的一些激活途径，同时也发现血清中的许多其他因子参与这些途径的激活过程，此外，还发现有许多灭活补体的因子。因此，将与补体活性及其调节有关的因子统称为补体系统。补体系统是由20多种不同的血清蛋白组成的多成分系统，至少有两种以上的不同激活途径。

组分

由于蛋白质化学和免疫化学技术的进步，自血液中分离、纯化补体成分成功，已证明补体是单一成分的论点是不正确的，它是由三组球蛋白大分子组成。即*组分是由9种补体成分组成，分别命名为C1、C2、C3、C4、C5、C6、C7、C8、C9。其中C1是由三个亚单位组成，命名为C1q、C1r、C1s，因此*组分是由11种球蛋白大分子组成。发现一些新的血清因子参与补体活化，但它们不是经过抗原抗体复合物的活化途径。而是通过旁路活化途径。这此些因子包括B因子、D因子，它们构成补体的第二组分。其后又发现多种参与控制补体活化的抑制因子或灭活因子，如C1抑制物、I因子、H因子、C4结合蛋白、过敏毒素灭活因子等。这些因子可控制补体分子的活化，对维持补体在体内的平衡起调节作用，它们构成了补体的第三组分。

由于补体活化另一途径的深入研究，对补体系统的生物学意义有了新的识别，从而打破了对补体的传统观点，建立了新的概念。即补体系统是由将近20多种血清蛋白组成的多分子系统，具有酶的活性和自我调节作用。它至少有二种不同的活化途径，其生物学意义不仅是抗体分子的辅助或增强因子，也具有独立的生物学作用，对机体的防御功能、免疫系统功能的调节以及免疫病理过程都发挥重要作用。

1968年世界卫生组织（WHO）的补体命名委员会对补体进行了统一命名。分别以C1-C9命名，1981年对新发现的一些成分和因子也进行了统一命名。每一补体的肽链结构用希腊字母表示，如C3α和β链等。每一分子的酶解断片可用小写英文字母表示如C3a和C3b等酶解断片，具有酶活性分子可在其上画横线表示之，如C1为无酶活性分子，而C1为有酶活性分子。对具有酶活性的复合物则应用其断片表示，如C3转化酶可用C4b2a表示。

补体分子是分别由肝细胞、巨噬细胞以及肠粘膜上皮细胞等多种细胞产生的。其理化性质及其在血清中的含量差异甚大。全部补体分子的化学组成均为多糖蛋白，各补体成分的分子量变动范围很大，其中C4结合蛋白的分子量zui大，为55万，D因子分子量zui小仅为2.3万。大多数补体成分的电泳迁移率属β球蛋白，少数属a球蛋白及γ球蛋白。血清中补体蛋白约占总球蛋白的10%，其中含量zui高的为C3，约含1mg/ml，而D因子仅含1μg/ml，二者相差约千倍。人类某些疾病其总补含量或单一成分含量可发生变化，因而对体液中补体水平的测定，或组织内补体定位观察，对一些疾病的诊断具有一定意义。

类型

经典激活（classical pathway）

激活物：抗体（IgG1.IgG2.IgG3或IgM)与相应抗原结合所形成的免疫复合物。

补体在溶菌或溶血反应时被激活的过程中，11种成分可分为3个功能单位，即①识别单

补体三条激活途径

位：包括C1q、C1r、C1s；②活化单位：包括C2、C3、C4，③膜攻击单位：包括C5、C6、C7、C8和C9。同一功能单位的补体成分彼此间有化学亲和性，激活后可相互结合在一起，共同执行使细胞溶解这一生物学功能。因此，补体的经典激活途径可分为识别、活化和膜攻击3个阶段。这3个阶段一般在靶细胞膜的3个不同部位进行。补体在激活过程中C2、C3、C4、C5均分别裂

解成2个或2个以上的片段，分别标以a、b等符号，如 C3a、C3b、C3c等。其中C2a、C3b、C4b、C5b直接或间接结合在靶细胞上，以固相的形式参与溶细胞过程，C3a、C游离在液相。补体在激活过程中， C5、C6、C7经活化后还可聚合成 C567．并与C3a、C一金畔挥特殊的生物学功能。（图1）

替代激活

替代激活途径（alternative pathway）是直接由C3开始的补体激活途径。此途径既不需要抗原-抗体复合物，也不需激活C1、C2和C4。由于早年认为备解素是替代激活途径的主要成分，所以也称为备解素途径。参与替代激活途径的成分有多种（图2）。

凝集素激活

凝集素激活途径（lectin pathway）是由炎症期产生的蛋白与病原体结合启动激活,同旁路激活途径（alternative pathway）一样，无需依赖抗体（antibody independent）。与旁路途经不同的是，虽不需激活C1(即与抗体FC位点结合形成C1qr2s2），但与经典途径一样，仍需进行C2和C4的激活，再进行C3（即C4b2a3b）。[1]

激活途径

补体系统各成分通常多以非活性状态存在于血浆之中，当其被激活物质活化之后， 才表现出各种生物学活性。补体系统的激活可以从C1开始；也可以越过C1、C2、C4，从C3开始。前一种激活途径称为经典途径（classical pathway），或传统途径。“经典”，“传统”只是意味着人们早年从抗原体复合物激活补体的过程来研究补体激活的机制时，发现补体系统是从C1开始激活的连锁反应。从种系发生角度而言，旁路途径是更为古老的、原始的激活途径。从同一个体而言，在尚未形成获得性免疫，即未产生抗体之前，经旁路途径激活补体，即可直接作用于入侵的微生物等异物，作为非特异性免疫而发挥效应。由于对旁路途径的认识，远远晚在经典之后，加上人们先入为主观念，造成了命名的不合理。

经典途径

参与补体经典激活途径的成分包括C1-C9。按其在激活过程中的作用，人为地分成三组，即识别单位（C1q、C1r、C1s）、活化单位（C4、C2、C3）和膜攻击单位（C5-C9），分别在激活的不同阶段即识别阶段、活化阶段和膜功击阶段中发挥作用。

（一）识别阶段

C1q：C1q分子有6个能与免疫球蛋白分子上的补体结合点相结合的部位。当两个以上的结合部位与免疫球蛋白分子结合时，即C1q桥联免疫球蛋白之后，才能激活后续的补体各成分。IgG为单体，只有当其与抗原结合时，才能使两个以上的IgG分子相互靠拢，提供两个以上相邻的补体结合点不能与C1q接触，只有当IgM与抗原结合，发生构型改变，暴露出补体结合部位之后，才能与C1q结合。一个分子的IgM激活补体的能力大于IgG。C1q与补体结合点桥联后，其构型发生改变，导致C1r和C1s的相继活化。

C1r:C1r在C1大分子中起着连接C1q和C1s的作用。C1q启动后可引起C1r构型的改变，在活性的C1r,后者可使C1s活化。

C1s:C1r使C1s的肽链裂解，其中一个片段C1s具有酯酶活化，即C1的活性。此酶活性可被C1INH灭活。

在经典途径中，一旦形成C1s，即完成识别阶段，并进入活化阶段。

（二）活化阶段

C1作用于后续的补体成分，至形成C3转化酶（C42）和C5转化酶（C423）的阶段。

C4：C4是C1的底物。在Mg2+ 存在下，C1使C4裂解为C4a和C4b两个片段，并使被结合的C4b迅速失去结合能力。C1与C4反应之后能更好地显露出C1作用于C2的酶活性部位。

C2：C2虽然也是C1的底物，但C1先在C4作用之后明显增强了与C2的相互作用。C2在Mg2+ 存在下被C1裂解为两个片段C2a和C2b。当C4b与C2a结合为C4b2b(简写成C42)即为经典途径的C3转化酶。

C3：C3被C3转化酶裂解在C3a和C3b两个片段，分子内部的疏酯基（-S-CO-）外露，成为不稳定的结合部位。硫酯基经加水分解，成为-SH和-COOH也可与细菌或细胞表面的-NH2和-OH反应而共价结合。因此，C3b通过不稳定的结合部位，结合到抗原抗体复合物上或结合到C42激活C3所在部位附近的微生物、高分子物质及细胞膜上。这点，对于介导调理作用和免疫粘附作用具有重要意义。C3b的另一端是个稳定的结合部位。C3b通过此部位与具有C3b受体的细胞相结合。C3b可被I因子灭活。C3a留在液相中，具有过敏毒素活性，可被羟肽酶B灭活。

（三）膜攻击阶段

C5转化酶裂解C5后，继而作用于后续的其他补体成分，zui终导致细胞受损、细胞裂解的阶段。

C5：C5转化酶裂解C5产生出C和C5b两个片段。C游离于液相中，具有过敏毒素活性和趋化活性。C5b可吸附于邻近的细胞表面，但其活性极不稳定，易于衰变成C5bi。

C6-C9：C5b虽不稳定，当其与C6结合成C56复合物则较为稳定，但此C5b6并无活性。C5b6与C7结合成三分子的复合物C5b67时，较稳定，不易从细胞膜上解离。

C5b67即可吸附于已致敏的细胞膜上，也可吸附在邻近的，未经致敏的细胞膜上（即未结合有抗体的细胞膜上）。C5b67是使细胞膜受损伤的一个关键组分。它与细胞膜结合后，即插入膜的磷脂双层结构中。

若C5b67未与适当的细胞膜结合，则其中的C5b仍可衰变，失去与细胞膜结合和裂解细胞的活性。

C5b67虽无酶活性，但其分子排列方式有利于吸附C8形成C5678。其中C8是C9的结合部位，因此继续形成C5-9，即补体的膜攻击单位，可使细胞膜穿孔受损。

-不C5b、C6、C7结合到细胞膜下是细胞膜仍完整无损；只有在吸附C8之后才出现轻微的损伤，细胞内容物开始渗漏。在结合C9以后才加速细胞膜的损伤过程，因而认为C9是C8的促进因子。

旁路途径

旁路激活途径与经典激活途径不同之处在于激活是越过了C1、C4、C2三种成分，直接激活C3继而完成C5至C9各成分的连锁反应，还在于激活物质并非抗原抗体复合物而是细菌的细胞壁成分—脂多糖，以及多糖、肽聚糖、磷壁酸和凝聚的IgA和IgG4等物质。旁路激活途径在细菌性感染早期，尚未产生特异性抗体时，即可发挥重要的抗感染作用。

（一）生理情况下的准备阶段

在正常生理情况下，C3与B因子、D因子等相互作用，可产生极少量的C3B和C3bBb（旁路途径的C3转化酶），但迅速受H因子和I因子的作用，不再能激活C3和后续的补体成分。只有当H因子和I因子的作用被阻挡之际，旁路途径方得以激活。

C3：血浆中的C3可自然地、缓慢地裂解，持续产生少量的C3b，释入液相中的C3b迅速被I因子灭活。

B因子：液相中缓慢产生的C3b在Mg2 存在下，可与B因子结合形成C3Bb。

D因子：体液中同时存在着无活性的D因子和有活性的D因子（B因子转化酶）。D因子作用于C3bB，可使此复合物中的B因子裂解，形成C3bBb和Ba游离于液相中。C3bBb可使C3裂解为C3a和C3b，但烊际上此酶效率不高亦不稳定，H因子可置换C3bBb复合物中的Bb,使C3b与Bb解离，解离或游离的C3b立即被I因子灭活。因此，在无激活物质存在的生理情况下，C3bBb保持在极低的水平，不能大量裂解C3，也不能激活后续补体成分。但是这种C3的低速度裂解和低浓度C3bBb的形成，具有重大意义。可比喻为处于“箭在弦上，一触即发”的状态。

(二)旁路途径的激活

旁路途径的激活在于激活物质（例如细菌脂多糖、肽聚糖；病素感染细胞、肿瘤细胞，痢疾阿米巴原虫等）的出现。激活物质的存在为C3b或C3bBb提供不易受H因子置换Bb，不受Ⅰ因子灭活C3b的一种保护性微环境，使旁路激活途径从和缓进行的准备阶段过渡到正式激活的阶段。

（三）激活效应的扩大

C3在两条激活途径中都占据着重要的地位。C4是血清中含量zui多的补体成分，这也正是适应其作用之所需。不论在经典途径还是在旁路途径，当C3被激活物质激活时，其裂解产物C3b又可在B因子和D因子的参与作用下合成新的C3bBb。后者又进一步使C3裂解。由于血浆中有丰富的C3，又有足够的B因子和Mg2 ，因此这一过程一旦被触发。就可能激活的产生显著的扩大效应。有人称此为依赖C3Bb的正反馈途径，或称C3b的正反馈途径。

补体的两条激活途径有共同之处，又有各自的特点。在补体激活过程中，两条途径都是补体各成分的连锁反应，许多成分在相继活化后被裂解成一大一小两个片段；不同的片段或片段的复合物可在靶细胞表面向前移动，如C42，C423，C5b，C567，虽亦可原始的激活部位就地形成复合物，但仍以移动为主，在激活过程中，补体成分和（或）其裂解产物组成更大的复合物，同时又都在扩大其激活效应，这一过程可形象地比喻为“滚雪球”。l实际两条途径相互作用，发挥协同作用，增加补体系统对机体的保护，过激后成为免疫过激（也就是过敏反应），造成对机体的损害。

激活过程

机体通过一系列的复杂的因素，调节补体系统的激活过程，使之反应适度。例如经C3b的正反馈途径即可扩大补体的生物学效应。但补体系统若过度激活，不仅无益地消耗大量补体成分，使机体抗感染能力下降；而且在激活过程中产生的大量行物活性物质，会使机体发生剧烈的炎症反应或造成组织损伤，引起病理过程。这种过度激活及其所造成的不良后果，可通过调控机制而避免。这种调控机制包括补体系统中某些成分的裂解产物易于自行衰变以及多种灭活因子和抑制物的调节作用。

自行衰变调节

某些补体成分的裂解产物极不稳定，易于自行衰变，成为补体激活过程中的一种自控机制。例如C42复合物中的C2b自行衰变即可使C42不再能持续激活C3，从而限制了后续补体成分的连锁反应。C5b亦易于自行衰变，影响到C6-C9与细胞膜的结合。

体液中灭物质的调节

血清中含有多种补体成分的抑制或灭活特定的补体成分。

C1抑制物：C1抑制物（C1 inhibitor，C1INH）可与CI不可逆地结合，使后者失去酯酶活性，不再裂解C4和C2，即不再形成C42（C3转化酶），从而阻断或削弱后续补体成分的反应。遗传性C1INH缺陷的患者，可发生多以面部为中心的皮下血管性水肿，并常以消化道或呼吸道粘膜的局限性血管性水肿为特征。其发生机制是CI未被抑制，与C4、C2作用后产生的C2a(旧称C2b的小片段)为补体激肽，或增强血管通透性，因而发生血管性肿。

C1INH缺陷时，C4、C2接连不断地被活化，故体内C4、C2水平下降；因其不能在固相上形成有效的C42（C3转化酶），所以C3及其后续成分不被活化。因此本病不像C3-C8缺陷那样容易发生感染。

大部分C1INH缺陷病人与遗传有关，另有约15%的病人无遗传史，其C1INH虽有抗原性但无活性（部分可产生正常C1INH，并非*缺陷）。前者称为I型血管性水肿，后者称为Ⅱ型血管性水肿（Alsenz等，1987）。

血管性水肿可用提纯的C1INH治疗，据称有效，亦可给以男性激素制剂以促进肝合成C1IINH，预防水肿的发生。

C4结合蛋白：C4结合蛋白（C4 binding protein, C4bp）能竞争性地抑制C4b与C2b结合，因此能抑制C42（C3转化酶）的形成。

I因子：I因子又称C3b灭活因子（C3b inactivator, C3b INA）能裂解C3b，使其成为无活性的C3bi，因而使C42及C3bBb失去与C3b结合形成C5转化酶的机会。

当遗传性I因子缺陷时，C3b不被灭活而在血中持续存在，可对旁路途径呈正反馈作用，陆续使C3裂解并产生出更多的C3b。因此血中C3及B因子的含量因消耗而降低。当发生细菌性感染时，因补体系统主要成分C3和B因子严重缺乏，削弱了抗感染作用，可因条件致病菌惹发严重的甚至致命性后果。

H因子：H因子虽能灭活C3b,但不能使C3bBb中的C3b灭活。H因子（factor H）不仅能促进I因子灭活C3b的速度，更能竞争性地抑制B因子与C3b的结合，还能使C3b从C3bBb中致换出来，从而加速C3bBb的灭活。由此可见，I因子和H因子在旁路途径中，确实起到重要的调节作用。

S蛋白：S蛋白（Sprotein）能干扰C5b67与细胞膜的结合。C5b67虽能与C8、C9结合，但它若不结合到细胞膜（包括靶细胞的邻近的其他细胞）上，就不会使细胞裂解。

C8结合蛋白：C8结合蛋白(C8binding protein,C8bp)又称为同源性限制因子（homologousrestriction factor,HRF）。C56与C7结合形成C567即可插入细胞膜的磷脂双层结构之中，但两者结合之前，可在体液中自由流动。因此，C567结合的细胞膜不限于引起补体激活的异物细胞表面，也有机会结合在自身的细胞上，再与后续成分形成C5～9大分子复合物，会使细胞膜穿孔受损。这样会使补体激活部位邻近的自身细胞也被殃及。

C8bp可阻止C5678中的C8与C9的结合，从而避危及自身细胞膜的损伤作用。C8分子与C8bp之间的结合有种属特异性，即C5678中的C8与同种C8bp反应；但与异性种动物的C8不反应，所以又称为HRF。据称C8bp也能抑制NK细胞和Tc细胞的杀伤作用，值得注意。

激活作用

在特异性免疫和非特异性免疫中补体的激活都起重要作用，它包括①溶解和杀伤作用：细菌进入机体后，细菌的细胞壁脂多糖可通过替代激活途径激活C3（属非特异性免疫），细菌与特异性抗体结合后可通过经典激活途径激活补体（属特异性免疫）。其结果均导致细菌细胞壁的破坏。另外，输血时因输错血型，也可因血型抗原与对应抗体结合，通过经典激活途径激活补体，而导致溶血反应。有膜的病毒也可通过这个机制遭到破坏；③免疫粘附作用：与C3b结合的颗粒或抗原-抗体复合物，有粘附灵长类红细胞或非灵长类血小板的能力。粘附后形成体积较大的凝聚物，易被具有C3受体的吞噬细胞吞噬消除。中和病毒作用也主要是通过这个机制发挥的；③趋化作用：补体在激活过程中释放的C3a、C、C567等对中性粒细胞和巨噬细胞有趋化作用，可吸引它们向病原体存在的部位移行和集中，进行吞噬作用，同时也造成炎症反应；④过敏毒素作用：C3a、C能刺激肥大细胞和血小板释放组织胺等药理活性物质，从而引起平滑肌收缩、血管通透性增高等超敏反应；⑤促进血凝作用：C6有促进血凝的作用，在正常人凝血过程中，C6可被消耗。

理化性质

补体系统中各成分的理化性状，补体成分大多是β球蛋白，少数几种属α或γ球蛋白，分子量在25～390KD之间。在血清中的含量以C3为zui高，达1300μg/ml，其次为C4、S蛋白和H因子，各约为C3含量的1/3；其他成分的含量仅为C3的1/10或更低。

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Complement Technology——专业提供补体研究蛋白、抗体、血清与缓冲液

Complement Technology前身是Advanced Research 技术公司，ART公司成立于1993年，是一家有着20多年补体研发和生产经验的生物制品公司，为用户提供zui高质量的补体类产品及其它生物试剂产品。公司领导均是有数十年在科研机构从事补体领域研究的科学家，确保了公司产品的地位和优越品质。

名称： C1s Enzyme                          

目录号：A104

可用的大小： 250 µg/vial

浓度： 1.0 mg / mL  （见实际浓度分析证书）

形式：冷冻液体

活性： > 90％C1s将与过量的C1-INH结合

纯度：通过SDS PAGE> 90％（注意：C1s酶是86,000未还原的，但是

在 SDS PAGE 上缩减为58,000和28,000个链）

缓冲液： 50mM磷酸钠，130mM NaCl，pH7.2

Extinction Coeff.  A_280 nm  = 0.96 at 1.0 mg/mL for pure C1s

分子量： 86,000Da（2链）

防腐剂： 无，0.22μm过滤。

储存：-70 ^o C或以下。  避免冻结/解冻。

资源：正常 人血清（通过认证测试显示为阴性）

对于 HBsAg，HTLV-I / II，STS，对于HCV，HIV-1和HIV-II的抗体）。

注意事项：使用正常的预防措施处理人体血液制品。

产地：制造在美国。

一般描述

C1s酶是C1s的活化形式酶原。  C1s是C1复合体的一个亚单位，它是补体经典途径中的*个补体成分。  C1s 酶是一种非活性酶原，直到C1被激活。  的C1s 酶原当C1结合并被结合至抗原（免疫复合物），得到C1R酶，发起级联中的*蛋白酶抗体激活已激活。  在C1复杂C1R酶激活的C1s 酶原产生的C1s酶。  C1复合物是一个C1q，两个C1r和两个C1s分子的非共价钙依赖性复合物。  C1q通过其六个臂中的两个或更多个与Fc结合IgG或IgM的结构域。  多个臂，以免疫复合物的结合导致两个C1R蛋白质在复合物（蛋白酶酶原）激活产生两个蛋白酶切割并激活两个的C1s 酶原在的复合物。C1s 酶原的这种活化 导致其切割成具有58,000和28,000 道尔顿片段的两条链C1s酶。   

 活化的C1s酶切割补体组分C4释放C4a并引发C4b与活化表面的共价连接。  活化的C1s也裂解C2，并且较大的C2碎片结合到表面连接的C4b上，形成经典途径的C4b ，C2a，C3 / C5转化酶。

物理特性和结构

  的C1s酶是一种高分子量，二链，胰蛋白酶的58000个28000道尔顿二硫键连接的链组成的样蛋白酶。  C1s 以31μg/ mL存在于血浆中。  的C1s 酶原是一种高分子量的，单链，胰蛋白酶样酶原（86,000道尔顿）。  的C1s 酶原通过C1R酶（激活多兹，AW和辛 ; Morikis，D。和，RB（1997）Lambris，JD（2005））。  两个C1r在存在钙的情况下形成C1r-C1r络合物，其在钙的存在下又与两个C1s分子形成稳定的络合物。  该四聚体可以存在于溶液中，但是在C1q存在下，其与C1q结合形成在钙存在下稳定的C1络合物。  C1r自激活以及随后的C1s激活，当其处于C1复合物中时与C1r与C1酯酶抑制剂（C1-INH）的弱关联控制，并且与纯化的C1r发生类似的稳定化。  然而，C1s和C1r酶通过与C1-INH结合而不可逆地失活。

功能         

 单独的C1s酶可以用来激活C4和C2，但normallt 它会做到这一点，而在复杂的C1q的。  在Mg ++存在下，活化的C4b和C2a可以形成液相C4b ，C2a是经典途径的C3 / C5转化酶。  在存在钙的情况下，酶仍然能够与C1r结合并且该复合物能够与C1q结合。  得到的C1q-C1r-C1s复合物是*活性的C1分子，其将在流体相或带有抗体如EA的细胞上激活C4和C2（Dodds，AW和Sim，RB（1997）; Morgan，BP ））。  EA是兔子IgM的绵羊红细胞 结合到其表面的抗绵羊红细胞抗体（CompTech＃B200）（Morgan，BP（2000））。

测定

通过测量其结合蛋白酶抑制剂C1抑制剂（C1-INH，CompTech＃A140）的能力来检查C1s的活性。  也可以通过测量其裂解C4或C2的能力来测定。  它能够形成由一个C1q，两个C1r和两个C1s分子组成的活化C1复合物，并且可以测定该产物C1复合物。  zui后，的C1s是胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶，因此它切割许多用于其它蛋白酶测定相同的合成底物（例如，Pefachrome 从Centerchem，Inc.）中。

应用

 请参阅上面的函数一节。

规     

 激活的C1由C1-INH控制。  C1s酶和C1-INH形成抗SDS凝胶分离的共价复合物。在补体激活期间，C1复合物通过与免疫复合物结合而被快速激活   通过与C1-INH相互作用（Ziccardi，RJ（1982）。  与免疫复合物的结合是快速的（10-20秒）并且结合的C1复合物的激活需要几分钟，但是C1-INH也已证明是快速和无活性C1R或的C1s保持4分钟，然后加入免疫复合物到等离子体中后（罗斯， GD（1986）; 齐卡尔迪，RJ（1981））。  纯化的C1s酶和C1-INH的相互作用是比较慢。 

遗传学

C1s 的EMBL / Genbank cDNA登录号为J04080。  C1r和C1s的基因紧密连锁，位于染色体12p13上。

不足之处

C1的三个组分中的每一个的缺陷已被发现（Ross，GD（1986））。  C1R和的C1s缺陷患者容易发生系统性红斑狼疮（SLE）和复发性化脓性感染（罗瑟，K.，等人，（1998））。  它们缺乏经典的通路功能，可能会或可能不会在血液中显示抗原。 

疾病

请参阅上面的标题为“缺陷”部分。

注意事项/毒性/危险

这种蛋白质是从人血清中纯化出来的，因此必须使用适合于处理任何血液衍生产品的预防措施，即使来源通过认证测试显示HBsAg，HTLV-I / II，STS阴性，以及HCV抗体， HIV-1和HIV-II。

补体系统

补体是一组存在于人和动物体液中及细胞表面，经活化后具有生物活性，可介导免疫和炎症反应的蛋白，也称为补体系统，补体系统由近40种成分组成，多数组分为糖蛋白，包括：固有成分13种，C1q、C1r、C1s、C2—C9、D因子及B因子；调节蛋白10种；补体受体10种等，在1890年由比利时医生J.Bordet发现，1894他进一步通过细菌抗血清实验证实补体的存在。

定义

补体并非单一分子，而是存在于血清、组织液和细胞膜表面的的一组不耐热的经活化后具有酶活性的蛋白质，包括30余种可溶性蛋白和膜结合蛋白，故被称为补体系统。补体广泛参与机体微生物防御反应以及免疫调节，也可介导免疫病理的损伤性反应，是体内具有重要生物学作用的效应系统和效应放大系统。补体是正常的血清成分，与抗原刺激无关。

简介

补体（complement,C）是由30余种广泛存在于血清、组织液和细胞膜表面的蛋白质组成的，具有精密调控机制的蛋白质反应系统，其活化过程表现为一系列丝氨酸蛋白酶的级联酶解反应。

补体系统参与机体的特异性和非特异性免疫机制，表现为抗微生物防御反应，免疫调节及介导免疫病理的损伤性反应，是体内一个重要的效应系统和效应放大系统，而补体C3是补体系统中含量zui高的成分。

补体系统（complement system）一组存在于人和脊椎动物正常新鲜血清中的非特异性球蛋白。它与酶活性有关。 19世纪末，在研究免疫溶菌和免疫溶血反应中。认为这种球蛋白是对抗体的溶细胞有辅助作用的物质，因而得名补体。补体由9种成分组成，分别命名为 C1、C2、C3、…、C9。C1又有 3个亚单位即C1q、 C1r和C1s。除C1q外，其他成分大多是以酶的前体形式存在于血清中，需经过抗原-抗体复合物或其他因子激活后，才能发挥生物学活性作用，这叫做补体的经典激活途径。近20年来，又发现了替代激活途径和其他的一些激活途径，同时也发现血清中的许多其他因子参与这些途径的激活过程，此外，还发现有许多灭活补体的因子。因此，将与补体活性及其调节有关的因子统称为补体系统。补体系统是由20多种不同的血清蛋白组成的多成分系统，至少有两种以上的不同激活途径。

组分

由于蛋白质化学和免疫化学技术的进步，自血液中分离、纯化补体成分成功，已证明补体是单一成分的论点是不正确的，它是由三组球蛋白大分子组成。即*组分是由9种补体成分组成，分别命名为C1、C2、C3、C4、C5、C6、C7、C8、C9。其中C1是由三个亚单位组成，命名为C1q、C1r、C1s，因此*组分是由11种球蛋白大分子组成。发现一些新的血清因子参与补体活化，但它们不是经过抗原抗体复合物的活化途径。而是通过旁路活化途径。这此些因子包括B因子、D因子，它们构成补体的第二组分。其后又发现多种参与控制补体活化的抑制因子或灭活因子，如C1抑制物、I因子、H因子、C4结合蛋白、过敏毒素灭活因子等。这些因子可控制补体分子的活化，对维持补体在体内的平衡起调节作用，它们构成了补体的第三组分。

由于补体活化另一途径的深入研究，对补体系统的生物学意义有了新的识别，从而打破了对补体的传统观点，建立了新的概念。即补体系统是由将近20多种血清蛋白组成的多分子系统，具有酶的活性和自我调节作用。它至少有二种不同的活化途径，其生物学意义不仅是抗体分子的辅助或增强因子，也具有独立的生物学作用，对机体的防御功能、免疫系统功能的调节以及免疫病理过程都发挥重要作用。

1968年世界卫生组织（WHO）的补体命名委员会对补体进行了统一命名。分别以C1-C9命名，1981年对新发现的一些成分和因子也进行了统一命名。每一补体的肽链结构用希腊字母表示，如C3α和β链等。每一分子的酶解断片可用小写英文字母表示如C3a和C3b等酶解断片，具有酶活性分子可在其上画横线表示之，如C1为无酶活性分子，而C1为有酶活性分子。对具有酶活性的复合物则应用其断片表示，如C3转化酶可用C4b2a表示。

补体分子是分别由肝细胞、巨噬细胞以及肠粘膜上皮细胞等多种细胞产生的。其理化性质及其在血清中的含量差异甚大。全部补体分子的化学组成均为多糖蛋白，各补体成分的分子量变动范围很大，其中C4结合蛋白的分子量zui大，为55万，D因子分子量zui小仅为2.3万。大多数补体成分的电泳迁移率属β球蛋白，少数属a球蛋白及γ球蛋白。血清中补体蛋白约占总球蛋白的10%，其中含量zui高的为C3，约含1mg/ml，而D因子仅含1μg/ml，二者相差约千倍。人类某些疾病其总补含量或单一成分含量可发生变化，因而对体液中补体水平的测定，或组织内补体定位观察，对一些疾病的诊断具有一定意义。

类型

经典激活（classical pathway）

激活物：抗体（IgG1.IgG2.IgG3或IgM)与相应抗原结合所形成的免疫复合物。

补体在溶菌或溶血反应时被激活的过程中，11种成分可分为3个功能单位，即①识别单

补体三条激活途径

位：包括C1q、C1r、C1s；②活化单位：包括C2、C3、C4，③膜攻击单位：包括C5、C6、C7、C8和C9。同一功能单位的补体成分彼此间有化学亲和性，激活后可相互结合在一起，共同执行使细胞溶解这一生物学功能。因此，补体的经典激活途径可分为识别、活化和膜攻击3个阶段。这3个阶段一般在靶细胞膜的3个不同部位进行。补体在激活过程中C2、C3、C4、C5均分别裂

解成2个或2个以上的片段，分别标以a、b等符号，如 C3a、C3b、C3c等。其中C2a、C3b、C4b、C5b直接或间接结合在靶细胞上，以固相的形式参与溶细胞过程，C3a、C游离在液相。补体在激活过程中， C5、C6、C7经活化后还可聚合成 C567．并与C3a、C一金畔挥特殊的生物学功能。（图1）

替代激活

替代激活途径（alternative pathway）是直接由C3开始的补体激活途径。此途径既不需要抗原-抗体复合物，也不需激活C1、C2和C4。由于早年认为备解素是替代激活途径的主要成分，所以也称为备解素途径。参与替代激活途径的成分有多种（图2）。

凝集素激活

凝集素激活途径（lectin pathway）是由炎症期产生的蛋白与病原体结合启动激活,同旁路激活途径（alternative pathway）一样，无需依赖抗体（antibody independent）。与旁路途经不同的是，虽不需激活C1(即与抗体FC位点结合形成C1qr2s2），但与经典途径一样，仍需进行C2和C4的激活，再进行C3（即C4b2a3b）。[1]

激活途径

补体系统各成分通常多以非活性状态存在于血浆之中，当其被激活物质活化之后， 才表现出各种生物学活性。补体系统的激活可以从C1开始；也可以越过C1、C2、C4，从C3开始。前一种激活途径称为经典途径（classical pathway），或传统途径。“经典”，“传统”只是意味着人们早年从抗原体复合物激活补体的过程来研究补体激活的机制时，发现补体系统是从C1开始激活的连锁反应。从种系发生角度而言，旁路途径是更为古老的、原始的激活途径。从同一个体而言，在尚未形成获得性免疫，即未产生抗体之前，经旁路途径激活补体，即可直接作用于入侵的微生物等异物，作为非特异性免疫而发挥效应。由于对旁路途径的认识，远远晚在经典之后，加上人们先入为主观念，造成了命名的不合理。

经典途径

参与补体经典激活途径的成分包括C1-C9。按其在激活过程中的作用，人为地分成三组，即识别单位（C1q、C1r、C1s）、活化单位（C4、C2、C3）和膜攻击单位（C5-C9），分别在激活的不同阶段即识别阶段、活化阶段和膜功击阶段中发挥作用。

（一）识别阶段

C1q：C1q分子有6个能与免疫球蛋白分子上的补体结合点相结合的部位。当两个以上的结合部位与免疫球蛋白分子结合时，即C1q桥联免疫球蛋白之后，才能激活后续的补体各成分。IgG为单体，只有当其与抗原结合时，才能使两个以上的IgG分子相互靠拢，提供两个以上相邻的补体结合点不能与C1q接触，只有当IgM与抗原结合，发生构型改变，暴露出补体结合部位之后，才能与C1q结合。一个分子的IgM激活补体的能力大于IgG。C1q与补体结合点桥联后，其构型发生改变，导致C1r和C1s的相继活化。

C1r:C1r在C1大分子中起着连接C1q和C1s的作用。C1q启动后可引起C1r构型的改变，在活性的C1r,后者可使C1s活化。

C1s:C1r使C1s的肽链裂解，其中一个片段C1s具有酯酶活化，即C1的活性。此酶活性可被C1INH灭活。

在经典途径中，一旦形成C1s，即完成识别阶段，并进入活化阶段。

（二）活化阶段

C1作用于后续的补体成分，至形成C3转化酶（C42）和C5转化酶（C423）的阶段。

C4：C4是C1的底物。在Mg2+ 存在下，C1使C4裂解为C4a和C4b两个片段，并使被结合的C4b迅速失去结合能力。C1与C4反应之后能更好地显露出C1作用于C2的酶活性部位。

C2：C2虽然也是C1的底物，但C1先在C4作用之后明显增强了与C2的相互作用。C2在Mg2+ 存在下被C1裂解为两个片段C2a和C2b。当C4b与C2a结合为C4b2b(简写成C42)即为经典途径的C3转化酶。

C3：C3被C3转化酶裂解在C3a和C3b两个片段，分子内部的疏酯基（-S-CO-）外露，成为不稳定的结合部位。硫酯基经加水分解，成为-SH和-COOH也可与细菌或细胞表面的-NH2和-OH反应而共价结合。因此，C3b通过不稳定的结合部位，结合到抗原抗体复合物上或结合到C42激活C3所在部位附近的微生物、高分子物质及细胞膜上。这点，对于介导调理作用和免疫粘附作用具有重要意义。C3b的另一端是个稳定的结合部位。C3b通过此部位与具有C3b受体的细胞相结合。C3b可被I因子灭活。C3a留在液相中，具有过敏毒素活性，可被羟肽酶B灭活。

（三）膜攻击阶段

C5转化酶裂解C5后，继而作用于后续的其他补体成分，zui终导致细胞受损、细胞裂解的阶段。

C5：C5转化酶裂解C5产生出C和C5b两个片段。C游离于液相中，具有过敏毒素活性和趋化活性。C5b可吸附于邻近的细胞表面，但其活性极不稳定，易于衰变成C5bi。

C6-C9：C5b虽不稳定，当其与C6结合成C56复合物则较为稳定，但此C5b6并无活性。C5b6与C7结合成三分子的复合物C5b67时，较稳定，不易从细胞膜上解离。

C5b67即可吸附于已致敏的细胞膜上，也可吸附在邻近的，未经致敏的细胞膜上（即未结合有抗体的细胞膜上）。C5b67是使细胞膜受损伤的一个关键组分。它与细胞膜结合后，即插入膜的磷脂双层结构中。

若C5b67未与适当的细胞膜结合，则其中的C5b仍可衰变，失去与细胞膜结合和裂解细胞的活性。

C5b67虽无酶活性，但其分子排列方式有利于吸附C8形成C5678。其中C8是C9的结合部位，因此继续形成C5-9，即补体的膜攻击单位，可使细胞膜穿孔受损。

-不C5b、C6、C7结合到细胞膜下是细胞膜仍完整无损；只有在吸附C8之后才出现轻微的损伤，细胞内容物开始渗漏。在结合C9以后才加速细胞膜的损伤过程，因而认为C9是C8的促进因子。

旁路途径

旁路激活途径与经典激活途径不同之处在于激活是越过了C1、C4、C2三种成分，直接激活C3继而完成C5至C9各成分的连锁反应，还在于激活物质并非抗原抗体复合物而是细菌的细胞壁成分—脂多糖，以及多糖、肽聚糖、磷壁酸和凝聚的IgA和IgG4等物质。旁路激活途径在细菌性感染早期，尚未产生特异性抗体时，即可发挥重要的抗感染作用。

（一）生理情况下的准备阶段

在正常生理情况下，C3与B因子、D因子等相互作用，可产生极少量的C3B和C3bBb（旁路途径的C3转化酶），但迅速受H因子和I因子的作用，不再能激活C3和后续的补体成分。只有当H因子和I因子的作用被阻挡之际，旁路途径方得以激活。

C3：血浆中的C3可自然地、缓慢地裂解，持续产生少量的C3b，释入液相中的C3b迅速被I因子灭活。

B因子：液相中缓慢产生的C3b在Mg2 存在下，可与B因子结合形成C3Bb。

D因子：体液中同时存在着无活性的D因子和有活性的D因子（B因子转化酶）。D因子作用于C3bB，可使此复合物中的B因子裂解，形成C3bBb和Ba游离于液相中。C3bBb可使C3裂解为C3a和C3b，但烊际上此酶效率不高亦不稳定，H因子可置换C3bBb复合物中的Bb,使C3b与Bb解离，解离或游离的C3b立即被I因子灭活。因此，在无激活物质存在的生理情况下，C3bBb保持在极低的水平，不能大量裂解C3，也不能激活后续补体成分。但是这种C3的低速度裂解和低浓度C3bBb的形成，具有重大意义。可比喻为处于“箭在弦上，一触即发”的状态。

(二)旁路途径的激活

旁路途径的激活在于激活物质（例如细菌脂多糖、肽聚糖；病素感染细胞、肿瘤细胞，痢疾阿米巴原虫等）的出现。激活物质的存在为C3b或C3bBb提供不易受H因子置换Bb，不受Ⅰ因子灭活C3b的一种保护性微环境，使旁路激活途径从和缓进行的准备阶段过渡到正式激活的阶段。

（三）激活效应的扩大

C3在两条激活途径中都占据着重要的地位。C4是血清中含量zui多的补体成分，这也正是适应其作用之所需。不论在经典途径还是在旁路途径，当C3被激活物质激活时，其裂解产物C3b又可在B因子和D因子的参与作用下合成新的C3bBb。后者又进一步使C3裂解。由于血浆中有丰富的C3，又有足够的B因子和Mg2 ，因此这一过程一旦被触发。就可能激活的产生显著的扩大效应。有人称此为依赖C3Bb的正反馈途径，或称C3b的正反馈途径。

补体的两条激活途径有共同之处，又有各自的特点。在补体激活过程中，两条途径都是补体各成分的连锁反应，许多成分在相继活化后被裂解成一大一小两个片段；不同的片段或片段的复合物可在靶细胞表面向前移动，如C42，C423，C5b，C567，虽亦可原始的激活部位就地形成复合物，但仍以移动为主，在激活过程中，补体成分和（或）其裂解产物组成更大的复合物，同时又都在扩大其激活效应，这一过程可形象地比喻为“滚雪球”。l实际两条途径相互作用，发挥协同作用，增加补体系统对机体的保护，过激后成为免疫过激（也就是过敏反应），造成对机体的损害。

激活过程

机体通过一系列的复杂的因素，调节补体系统的激活过程，使之反应适度。例如经C3b的正反馈途径即可扩大补体的生物学效应。但补体系统若过度激活，不仅无益地消耗大量补体成分，使机体抗感染能力下降；而且在激活过程中产生的大量行物活性物质，会使机体发生剧烈的炎症反应或造成组织损伤，引起病理过程。这种过度激活及其所造成的不良后果，可通过调控机制而避免。这种调控机制包括补体系统中某些成分的裂解产物易于自行衰变以及多种灭活因子和抑制物的调节作用。

自行衰变调节

某些补体成分的裂解产物极不稳定，易于自行衰变，成为补体激活过程中的一种自控机制。例如C42复合物中的C2b自行衰变即可使C42不再能持续激活C3，从而限制了后续补体成分的连锁反应。C5b亦易于自行衰变，影响到C6-C9与细胞膜的结合。

体液中灭物质的调节

血清中含有多种补体成分的抑制或灭活特定的补体成分。

C1抑制物：C1抑制物（C1 inhibitor，C1INH）可与CI不可逆地结合，使后者失去酯酶活性，不再裂解C4和C2，即不再形成C42（C3转化酶），从而阻断或削弱后续补体成分的反应。遗传性C1INH缺陷的患者，可发生多以面部为中心的皮下血管性水肿，并常以消化道或呼吸道粘膜的局限性血管性水肿为特征。其发生机制是CI未被抑制，与C4、C2作用后产生的C2a(旧称C2b的小片段)为补体激肽，或增强血管通透性，因而发生血管性肿。

C1INH缺陷时，C4、C2接连不断地被活化，故体内C4、C2水平下降；因其不能在固相上形成有效的C42（C3转化酶），所以C3及其后续成分不被活化。因此本病不像C3-C8缺陷那样容易发生感染。

大部分C1INH缺陷病人与遗传有关，另有约15%的病人无遗传史，其C1INH虽有抗原性但无活性（部分可产生正常C1INH，并非*缺陷）。前者称为I型血管性水肿，后者称为Ⅱ型血管性水肿（Alsenz等，1987）。

血管性水肿可用提纯的C1INH治疗，据称有效，亦可给以男性激素制剂以促进肝合成C1IINH，预防水肿的发生。

C4结合蛋白：C4结合蛋白（C4 binding protein, C4bp）能竞争性地抑制C4b与C2b结合，因此能抑制C42（C3转化酶）的形成。

I因子：I因子又称C3b灭活因子（C3b inactivator, C3b INA）能裂解C3b，使其成为无活性的C3bi，因而使C42及C3bBb失去与C3b结合形成C5转化酶的机会。

当遗传性I因子缺陷时，C3b不被灭活而在血中持续存在，可对旁路途径呈正反馈作用，陆续使C3裂解并产生出更多的C3b。因此血中C3及B因子的含量因消耗而降低。当发生细菌性感染时，因补体系统主要成分C3和B因子严重缺乏，削弱了抗感染作用，可因条件致病菌惹发严重的甚至致命性后果。

H因子：H因子虽能灭活C3b,但不能使C3bBb中的C3b灭活。H因子（factor H）不仅能促进I因子灭活C3b的速度，更能竞争性地抑制B因子与C3b的结合，还能使C3b从C3bBb中致换出来，从而加速C3bBb的灭活。由此可见，I因子和H因子在旁路途径中，确实起到重要的调节作用。

S蛋白：S蛋白（Sprotein）能干扰C5b67与细胞膜的结合。C5b67虽能与C8、C9结合，但它若不结合到细胞膜（包括靶细胞的邻近的其他细胞）上，就不会使细胞裂解。

C8结合蛋白：C8结合蛋白(C8binding protein,C8bp)又称为同源性限制因子（homologousrestriction factor,HRF）。C56与C7结合形成C567即可插入细胞膜的磷脂双层结构之中，但两者结合之前，可在体液中自由流动。因此，C567结合的细胞膜不限于引起补体激活的异物细胞表面，也有机会结合在自身的细胞上，再与后续成分形成C5～9大分子复合物，会使细胞膜穿孔受损。这样会使补体激活部位邻近的自身细胞也被殃及。

C8bp可阻止C5678中的C8与C9的结合，从而避危及自身细胞膜的损伤作用。C8分子与C8bp之间的结合有种属特异性，即C5678中的C8与同种C8bp反应；但与异性种动物的C8不反应，所以又称为HRF。据称C8bp也能抑制NK细胞和Tc细胞的杀伤作用，值得注意。

激活作用

在特异性免疫和非特异性免疫中补体的激活都起重要作用，它包括①溶解和杀伤作用：细菌进入机体后，细菌的细胞壁脂多糖可通过替代激活途径激活C3（属非特异性免疫），细菌与特异性抗体结合后可通过经典激活途径激活补体（属特异性免疫）。其结果均导致细菌细胞壁的破坏。另外，输血时因输错血型，也可因血型抗原与对应抗体结合，通过经典激活途径激活补体，而导致溶血反应。有膜的病毒也可通过这个机制遭到破坏；③免疫粘附作用：与C3b结合的颗粒或抗原-抗体复合物，有粘附灵长类红细胞或非灵长类血小板的能力。粘附后形成体积较大的凝聚物，易被具有C3受体的吞噬细胞吞噬消除。中和病毒作用也主要是通过这个机制发挥的；③趋化作用：补体在激活过程中释放的C3a、C、C567等对中性粒细胞和巨噬细胞有趋化作用，可吸引它们向病原体存在的部位移行和集中，进行吞噬作用，同时也造成炎症反应；④过敏毒素作用：C3a、C能刺激肥大细胞和血小板释放组织胺等药理活性物质，从而引起平滑肌收缩、血管通透性增高等超敏反应；⑤促进血凝作用：C6有促进血凝的作用，在正常人凝血过程中，C6可被消耗。

理化性质

补体系统中各成分的理化性状，补体成分大多是β球蛋白，少数几种属α或γ球蛋白，分子量在25～390KD之间。在血清中的含量以C3为zui高，达1300μg/ml，其次为C4、S蛋白和H因子，各约为C3含量的1/3；其他成分的含量仅为C3的1/10或更低。

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Complement Technology前身是Advanced Research 技术公司，ART公司成立于1993年，是一家有着20多年补体研发和生产经验的生物制品公司，为用户提供zui高质量的补体类产品及其它生物试剂产品。公司高级均是有数十年在著名科研机构从事补体领域研究的科学家，确保了公司产品的地位和优越品质。

公司主要产品系列：

一、高纯补体蛋白产品系列

该产品系列包括多种高度纯化的补体蛋白产品，包括C1、C1q、C1q (40% Glycerol)、C1r Enzyme、C1s Proenzyme、C1s Enzyme、C1 Esterase Inhibitor、C2 、C3 C3 、C3a 、C3a desArg、C3b 、iC3b、C3c、C3d 、C4、C4(concentrated)、C4a、C4a desArg、C4b、C4b、C5、C5a、C5a、C5a desArg、C5b,6、C6、C7、C8、C9、SC5b-9 Complex、Factor B 、Factor D、Factor H、Factor H (conc.)、Factor I、Factor P、Cobra Venom Factor、Factor Ba、Factor Bb。

二、过敏毒素产品系列

该系列产品包括C3a、C3a desArg、C4a、C4a desArg、C5a、C5a、C5a desArg。

三、特定因子清除的血清产品

该系列产品包括多种通过免疫亲和色谱清除补体因子的血清产品，具体包括以下补体清除的血清：C1q-Dpl、C2-Dpl、C3-Dpl、C4-Deficient Guinea Pig、C4-Dpl 、C5-Dpl 、C6-Dpl、C7-Dpl、C8-Dpl、C9-Dpl、Factor B-Dpl、Factor D-Dpl 、Factor H-Dpl、Factor I-Dpl、Factor P-Dpl、C3/C4 Inactivated Serum、C1q/Factor D-Dpl 。

四、补体相关抗体产品系列

该系列产品为抗补体蛋白的多款抗体产品，适用于多个免疫学及补体研究领域。具体包括Goat Anti-Human C1q、Goat Anti-Human C2、Goat Anti-Human C3 、Rabbit Anti-Human C3a、Goat Anti-Human C4、Rabbit Anti-Human C4a、Goat Anti-Human C5、Rabbit Anti-Human rC5a、Goat Anti-Human C6、Goat Anti-Human C7、Goat Anti-Human C8、Goat Anti-Human C9、Rabbit Anti-Human SC5b-9 Neo (lgG)、Goat Anti-Human Factor B 、Goat Anti-Human Factor D、Goat Anti-Human Factor H、Goat Anti-Human Factor I、Goat Anti-Human Factor P、Goat Anti-Human C1-INH 、Rabbit Anti-Human Vitronectin。

五、血清产品系列

该产品系列包括正常的人、小型猪、大鼠、小鼠血清产品。

六、补体检测相关试剂

该系列产品为多种常用的补体研究缓冲液及红细胞产品：包括GVB缓冲液（含钙镁离子或不含钙镁离子）、GVBE缓冲液 (含 EDTA)、SGVB缓冲液(低离子强度/葡萄糖)、VBS缓冲液 (含钙镁离子)、EA (Ab-sensitized sheep E)、Es (sheep E)、Er (rabbit E)、Zymosan (预活化酵母聚糖) 、MgEGTA缓冲液和MCAR缓冲液。

部分产品报价如下：

世界*实验材料供应商 Complement Technology 正式上海金畔为其中国代理， Complement Technology 在一直是行业的*,一直为广大科研客户提供zui为优质的产品和服务,上海金畔一直秉承为中国科研客户带来的产品，的服务， Complement Technology 就是为了给广大科研客户带来更加完善的产品和服务,您的满意将是我们zui大的收获

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