现货hti HCXI-0150说明书

 

上海金畔现货hti HCXI-0150说明书

Human Coagulation Factor XI

​ haemtech人体凝血因子XI

因子XI
的域结构表示因子XI单体的域结构。鉴定为R1至R4的区域对应于四个串联的氨基酸序列重复,其终包含因子XIa的重链。在通过因子XIIa的蛋白水解活化过程中,包含因子XIa的轻链的“ CATALYTIC DOMAIN”从重链区域切割。XIa因子的重链和轻链仍通过二硫键相连。成熟的因子XI分子是由两个明显相同的单体组成的同型二聚体,它们通过二硫键保持缔合.

 

 HCXI-0150 人为因素XI

 

尺寸 50微克
公式 50%甘油/水(v / v)
存储 -20°摄氏度
纯度 通过SDS-PAGE,> 95%
活性测定 凝血测定
保质期(正确存放) 12个月

 

 

 

 

 

因子XI是血浆糖蛋白,它与高分子量激肽原(1)在非共价复合物中循环。成熟的分子在肝脏中合成,是分子量约为160,000(2,3)的双链同型二聚体。据估计,总质量的5%可归因于碳水化合物(2)。两个相同的单体的分子量为80,000,并通过二硫键连接在一起。因此,通过SDS-PAGE分析,因子XI表现为未还原的(Mr = 160,000)和还原的(Mr = 80,000)的单条带。

因子XI作为酶原循环,需要蛋白水解激活才能获得丝氨酸蛋白酶活性。因子XIAa催化因子XI转化为因子XIa,并导致每个单体中的Arg369-Ile370键裂解(3)。因子XIa由两个NH2末端衍生的重链和两个COOH末端衍生的轻链组成,所有这些链均通过二硫键结合在一起。因子XIa通过催化因子IX到因子IXa的转化而参与凝血的内在途径。缺乏血浆XI因子促凝活性会导致出血性疾病,称为血浆凝血活酶前期缺乏(4,5)。在缺乏XI因子的患者中观察到可变的出血倾向与XI因子活性或抗原水平均无关。

从历*看,因子XI由于其在血浆中的浓度相对较低以及对蛋白水解的敏感性而很难纯化(6)。因子XI是从新鲜的冷冻血浆中纯化的,该血浆通过添加抑制剂来稳定。首先用BaCl2处理血浆以去除维生素K依赖性蛋白,然后通过亲和色谱法分离因子XI。在肝素琼脂糖凝胶上进行的后一个色谱步骤可制得完整的完整因子XI。成品以50%(体积/体积)的甘油/水供应,应在-20oC下保存。

凝胶 Novex 4-12%Bis-Tris
加载 人血因子XI,每泳道1 µg
缓冲 拖把
标准 参见BluePlus 2; 肌球蛋白(191 kDa),磷酸化酶B(97 kDa),BSA(64 kDa),谷氨酸脱氢酶(51 kDa),酒精脱氢酶(39 kDa),碳酸酐酶(28 kDa),肌红蛋白红(19 kDa),溶菌酶(14 kDa)
特别说明 由于存在高达50%的beta形式,重链是双链体。α-Xa到β-Xa的转化是通过α-Xa对α-Xa的自动切割而发生的,从而导致了COOH末端肽的丢失。

 

本土化 等离子体; 与高分子量激肽原结合
血浆浓度 2-7 µg / ml(2,3,7,8)
行动方式 Zymogen; 丝氨酸蛋白酶因子XIa的前体
分子量 160,000(人类)(2,3)
消光系数
Ë
1%
1厘米,280海里
= 13.4(人类)(2)
等电点 8.9-9.1
结构体 同源二聚体,由两个明显相同的亚基(Mr〜80,000)通过二硫键连接在一起。单体包含四个串联氨基酸重复序列,与血浆前激肽释放酶具有同源性(9)。
碳水化合物百分比 5%(人类)(2)

 

  1. 汤普森,RE,等人,临床杂志。Invest。,60,1376(1977)。
  2. Kurachi,K。和Davie,EW,生物化学,16,5831(1977)。
  3. BoN,BN和Griffen,JH,J.Biol。Chem。,252,6432(1977)。
  4. Rosenthal,RL,等人,Proc.Natl.Acad.Sci.USA。Soc。经验 生物学 Med.82,171(1953)。
  5. 福布斯,CD和拉特诺夫,J.,J。Lab。临床 Med.79,113(1972)。
  6. Kurachi,K。和Davie,EV,Methods Enzymol。,80,211(1981)。
  7. Wuepper,KD,美联储。Proc。,31,624(1972)。
  8. Saito,H。和Goldsmith,G.,Blood,50,377(1977)。
  9. Fujikawa,K。等人,Biochemistry,25,2417(1986)。